Galvenā atšķirība - Alfa Helix vs Beta Pleated Sheet
Alfa spirāles un beta krokas ir divas visbiežāk sastopamās sekundārās struktūras polipeptīdu ķēdē. Šīs divas strukturālās sastāvdaļas ir pirmie galvenie soļi polipeptīda ķēdes locīšanas procesā. Galvenā atšķirība starp Alfa Helix un Beta Pleated Sheet ir to struktūra; viņiem ir divas dažādas formas, lai veiktu noteiktu darbu.
Kas ir Alfa spirāle?
Alfa spirāle ir aminoskābju atlikumu spole ar labo roku uz polipeptīda ķēdes. Aminoskābju atlikumu diapazons var svārstīties no 4 līdz 40 atlikumiem. Ūdeņraža saites, kas izveidojušās starp augšējās spoles C = O grupas skābekli un apakšējās spoles NH grupas ūdeņradi, palīdz turēt spoli kopā. Ūdeņraža saite tiek veidota uz katriem četriem aminoskābju atlikumiem ķēdē iepriekšminētajā veidā. Šis vienotais modelis piešķir tam noteiktas iezīmes, piemēram, spoles biezumu, un tas nosaka katra pilnā pagrieziena garumu pa spirāles asi. Alfa spirāles struktūras stabilitāte ir atkarīga no vairākiem faktoriem.
O atomi sarkanā krāsā, N atomi zilā krāsā un ūdeņraža saites kā zaļas punktētas līnijas
Kas ir Beta kroku lapa?
Beta kroku lapa, kas pazīstama arī kā beta lapa, tiek uzskatīta par olbaltumvielu sekundārās struktūras otro formu. Tas satur beta virknes, kuras sāniski savieno vismaz divas vai trīs mugurkaula ūdeņraža saites, lai izveidotu savītu, kroku lapu, kā parādīts attēlā. Beta virkne ir polipeptīda ķēdes posms; tā garums parasti ir vienāds ar 3 līdz 10 aminoskābēm, ieskaitot pamatu paplašinātā apstiprinājumā.
4-virkņu antiparalēlas β loksnes fragments no fermenta katalāzes kristāliskās struktūras.
a) parādot antiparalēlās ūdeņraža saites (punktētas) starp peptīdu NH un CO grupām blakus esošajos pavedienos. Bultas norāda ķēdes virzienu, un elektronu blīvuma kontūras iezīmē ne-H atomus. O atomi ir sarkanas bumbiņas, N atomi ir zili, un H atomi vienkāršības labad tiek izlaisti; sānu ķēdes tiek parādītas tikai līdz pirmajam sānu ķēdes C atomam (zaļš)
b) Centrālo divu β virkņu skats malā
Beta kroku loksnēs polipeptīdu ķēdes iet blakus. Tas iegūst nosaukumu “kroku loksne”, pateicoties struktūras viļņveida izskatam. Tos savieno ūdeņraža saites. Šī struktūra ļauj veidot vairāk ūdeņraža saites, izstiepjot polipeptīda ķēdi.
Kāda ir atšķirība starp Alfa Helix un Beta Pleated Sheet?
Alfa spirāles un Beta kroku lapas struktūra
Alfa spirāle:
Šajā struktūrā polipeptīda mugurkauls ir cieši saistīts ap iedomātu asi kā spirālveida struktūra. To sauc arī par peptīdu ķēdes helikoidālo izvietojumu.
Alfa spirāles struktūras veidošanās notiek, kad polipeptīdu ķēdes ir savītas spirālē. Tas ļauj visām ķēdes aminoskābēm savstarpēji veidot ūdeņraža saites (saikni starp skābekļa molekulu un ūdeņraža molekulu). Ūdeņraža saites ļauj spirālei noturēt spirāles formu un nodrošina stingru spoli. Šī spirālveida forma padara alfa spirāli ļoti spēcīgu.
Ūdeņraža saites ir norādītas ar dzelteniem punktiem.
Beta kroku lapa:
Kad divi vai vairāki polipeptīdu ķēdes (-u) fragmenti pārklājas viens ar otru, veidojot ūdeņraža saišu rindu, var atrast šādas struktūras. Tas var notikt divos veidos; paralēlais izvietojums un antiparalēlais izvietojums.
Struktūras piemēri:
Alfa spirāle: pirkstu nagus vai nagus var uzskatīt par alfa spirāles struktūras piemēru.
Beta kroku lapa: spalvu struktūra ir līdzīga beta kroku loksnes struktūrai.
Struktūras iezīmes:
Alfa spirāle: Alfa spirāles struktūrā vienā spirāles pagriezienā ir 3,6 aminoskābes. Visas peptīdu saites ir trans un plakanas, un NH grupas peptīdu saitēs norāda tajā pašā virzienā, kas ir aptuveni paralēla spirāles asij. Visu peptīdu saišu C = O grupas ir vērstas pretējā virzienā, un tās ir paralēlas spirāles asij. Katras peptīdu saites C = O grupa ir saistīta ar peptīdu saites NH grupu, veidojot ūdeņraža saiti. Visas R- grupas ir vērstas uz āru no spirāles.
Beta kroku lapa: katra beta kroku loksnes peptīdu saite ir plakana un ar trans-konformāciju. Blakus esošo ķēžu peptīdu saišu C = O un NH grupas atrodas vienā plaknē un vērstas viena pret otru, veidojot starp tām ūdeņraža saiti. Visas R grupas jebkurā ķēdē alternatīvi var notikt virs un zem lapas plaknes.
Definīcijas:
Sekundārā struktūra: tā ir saliekamā proteīna forma, pateicoties ūdeņraža savienojumam starp tā mugurkaula amīda un karbonilgrupām.
