Galvenā atšķirība - tripsīns pret himotripsīnu
Olbaltumvielu sagremošana ir ļoti svarīgs process vispārējā dzīvo organismu sagremošanas procesā. Kompleksie proteīni tiek sagremoti aminoskābju monomēros un tiek absorbēti caur tievo zarnu. Olbaltumvielas ir būtiskas, jo tām organismā ir galvenā funkcionālā un strukturālā loma. Olbaltumvielu sagremošana notiek, izmantojot olbaltumvielu sagremošanas enzīmus, kas ietver tripsīnu, himotripsīnu, peptidāzes un proteāzes. Tripsīns ir olbaltumvielas sagremojošs ferments, kas sašķeļ peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, kas ietver lizīnu un arginīnu. Kimotripsīns ir arī olbaltumvielas sagremojošs ferments, kas sašķeļ peptīdu saiti pie aromātiskām aminoskābēm, piemēram, fenilalanīna, triptofāna un tirozīna. Galvenā atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu ir aminoskābes stāvoklis, kurā tas sašķeļ olbaltumvielu. Tripsīns sašķeļ pamata aminoskābju pozīcijās, savukārt himotripsīns - aromātiskās aminoskābju pozīcijās.
SATURS
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir tripsīns
3. Kas ir himotripsīns
4. Tripsīna un himotripsīna līdzības
5. Blakus salīdzinājums - tripsīns pret himotripsīnu tabulas veidā
6. Kopsavilkums
Kas ir tripsīns?
Tripsīns ir 23,3 kDa proteīns, kas pieder serīna proteāžu ģimenei, un tā galvenie substrāti ir bāzes aminoskābes. Šīs pamata aminoskābes ietver arginīnu un lizīnu. Tripsīnu 1876. gadā atklāja Kuhne. Tripsīns ir lodveida proteīns un pastāv neaktīvā formā, kas ir tripsīns / zimogēns. Tripsīna darbības mehānisms ir balstīts uz serīna proteāzes aktivitāti.
Tripsīns šķeļ bāzes aminoskābju C termināla galā. Šī ir hidrolīzes reakcija un tievajās zarnās notiek ar pH - 8,0. Tripsinogēna aktivācija notiek, noņemot gala heksapeptīdu, un tas rada aktīvo formu; tripsīns. Aktīvais tripsīns ir divu veidu; α - tripsīns un β-tripsīns. Tie atšķiras pēc to termiskās stabilitātes un struktūras. Aktīvā tripsīna vieta satur histidīnu (H63), asparagīnskābi (D107) un serīnu (S200).
01. attēls: tripsīns
Tripsīna fermentatīvo darbību kavē DFP, aprotinīns, Ag +, benzamidīns un EDTA. Tripsīna pielietojums ietver audu disociāciju, tripsinizāciju dzīvnieku šūnu kultūrā, triptisko kartēšanu, olbaltumvielu pētījumus in vitro, pirkstu nospiedumu noņemšanu un audu kultūras lietošanu.
Kas ir himotripsīns?
Kimotripsīna molekulmasa ir 25,6 kDa, un tā pieder serīna proteāžu saimei, un tā ir endopeptidāze. Kimotripsīns pastāv neaktīvā formā, kas ir kimotripsinogēns. Kimotripsīns tika atklāts 1900. gados. Kimotripsīns hidrolizē peptīdu saites pie aromātiskajām aminoskābēm. Šie aromātiskie substrāti ietver tirozīnu, fenilalanīnu un triptofānu. Šī fermenta substrāti galvenokārt atrodas L-izomēros un viegli iedarbojas uz aminoskābju amīdiem un esteriem. Optimālais pH, kurā darbojas himotripsīns, ir 7,8 - 8,0. Ir divas galvenās himotripsīna formas, piemēram, himotripsīns A un himotripsīns B, un tās nedaudz atšķiras pēc strukturālajām un proteolītiskajām īpašībām. Kimotripsīna aktīvā vieta satur katalītisko triādi un sastāv no histidīna (H57), asparagīnskābes (D102) un serīna (S195).
02. attēls: himotripsīns
Kimotripsīna aktivatori ir cetiltrimetilamonija bromīds, dodeciltrimetilamonija bromīds, heksadeciltrimetilamonija bromīds un tetrabutilamonija bromīds. Kimotripsīna inhibitori ir peptidilaldehīdi, boronskābes un kumarīna atvasinājumi. Kimotripsīnu komerciāli izmanto peptīdu sintēzē, peptīdu kartēšanā un peptīdu pirkstu nospiedumos.
Kādas ir tripsīna un himotripsīna līdzības?
- Abi fermenti ir serīna proteāzes.
- Abi fermenti sašķeļ peptīdu saites.
- Abi fermenti darbojas tievajās zarnās.
- Abi fermenti neaktīvā formā pastāv kā zimogēni.
- Abi fermenti sastāv no katalītiskās triādes, kuras aktīvajā vietā ir histidīns, asparagīnskābe un serīns.
- Abi fermenti sākotnēji tika atklāti un iegūti no liellopiem.
- Abu enzīmu ražošana tiek veikta, izmantojot pašreizējās rekombinantās DNS metodes.
- Abi fermenti iedarbojas uz optimālo bāzes pH.
- Abi fermenti tiek izmantoti in vitro dažādās nozarēs.
Kāda ir atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu?
Atšķirīgs raksts vidū pirms tabulas
Tripsīns pret himotripsīnu |
|
| Tripsīns ir olbaltumvielas sagremojošs ferments, kas sašķeļ peptīdu saiti pie pamata aminoskābēm, piemēram, lizīna un arginīna. | Himotripsīns, kas ir arī olbaltumvielu sagremojošais enzīms, sašķeļ peptīdu saiti ar aromātiskām aminoskābēm, piemēram, fenilalanīnu, triptofānu un tirozīnu. |
| Molekulārais svars | |
| Tripsīna molekulmasa ir 23,3 k Da. | Kimotripsīna molekulmasa ir 25,6 k Da. |
| Substrāti | |
| Kompleksie proteīni tiek sagremoti aminoskābju monomēros un tiek absorbēti caur tievo zarnu. | Aromātiskās aminoskābju substrāti, piemēram, tirozīns, triptofāns un fenilalanīns, iedarbojas uz himotripsīnu. |
| Fermenta Zymogen forma | |
| Tripsinogēns ir neaktīvs tripsīna veids. | Kimotripsinogēns ir neaktīvs himotripsīna veids. |
| Aktivatori | |
| Lantanīdi ir tripsīna aktivatori. | Cetiltrimetilamonija bromīds, Dodeciltrimetilamonija bromīds, Heksadeciltrimetilamonija bromīds un Tetrabutilamonija bromīds ir kimotripsīna aktivatori. |
|
Inhibitori |
|
| DFP, aprotinīns, Ag +, benzamidīns un EDTA ir tripsīna inhibitori. | Peptidilaldehīdi, boronskābes un kumarīna atvasinājumi ir kimotripsīna inhibitori. |
Kopsavilkums - tripsīns pret himotripsīnu
Peptidāzes vai proteolītiskie fermenti sašķeļ olbaltumvielas, hidrolizējot peptīdu saiti. Tripsīns sašķeļ peptīdu saiti pie bāziskām aminoskābēm, savukārt himotripsīns - aromātisko aminoskābju atlikumos - peptīdu saiti. Abi fermenti ir serīna peptidāzes un darbojas tievajās zarnās pamata pH vidē. Pašlaik ir veikti daudzi pētījumi par tripsīna un himotripsīna ražošanu, izmantojot rekombinanto DNS tehnoloģiju, izmantojot dažādas baktēriju un sēņu sugas, jo šiem fermentiem ir augsta rūpnieciskā vērtība. Šī ir atšķirība starp tripsīnu un himotripsīnu.
Lejupielādējiet Trypsin vs Chymotrypsin PDF versiju
Jūs varat lejupielādēt šī raksta PDF versiju un izmantot to bezsaistes vajadzībām, kā norādīts piezīmē. Lūdzu, lejupielādējiet PDF versiju šeit Starpība starp tripsīnu un himotripsīnu
