Galvenā atšķirība - Enzīms pret Koenzīmu
Ķīmiskās reakcijas pārvērš vienu vai vairākus substrātus produktos. Šīs reakcijas katalizē īpaši proteīni, ko sauc par fermentiem. Fermenti darbojas kā katalizators lielākajai daļai reakciju, bet netiek patērēti. Fermenti ir izgatavoti no aminoskābēm, un tiem ir unikālas aminoskābju secības, kas sastāv no 20 dažādām aminoskābēm. Fermentus atbalsta mazas olbaltumvielu organiskas molekulas, ko sauc par kofaktoriem. Koenzīmi ir viens no kofaktoru veidiem, kas palīdz fermentiem veikt katalīzi. Galvenā atšķirība starp fermentu un koenzīmu ir tā, ka ferments ir proteīns, kas katalizē bioķīmiskās reakcijas, savukārt koenzīms ir organiska molekula, kas nav olbaltumviela, kas palīdz fermentiem aktivizēt un katalizēt ķīmiskās reakcijas. Fermenti ir makromolekulas, bet koenzīmi ir mazas molekulas.
SATURS
1. Pārskats un galvenās atšķirības
2. Kas ir ferments
3. Kas ir koenzīms
4. Blakus salīdzinājums - Enzīms vs Koenzīms
5. Kopsavilkums
Kas ir ferments?
Fermenti ir dzīvo šūnu bioloģiskie katalizatori. Tie ir proteīni, kas sastāv no simtiem līdz miljoniem aminoskābju, kas savienotas kopā kā pērles uz auklas. Katram fermentam ir unikāla aminoskābju secība, un to nosaka konkrēts gēns. Fermenti paātrina gandrīz visas bioķīmiskās reakcijas dzīvajos organismos. Fermenti ietekmē tikai reakcijas ātrumu, un to klātbūtne ir būtiska, lai sāktu ķīmisko pārveidošanos, jo fermenti pazemina reakcijas aktivācijas enerģiju. Fermenti maina reakcijas ātrumu bez patēriņa vai nemainot ķīmisko struktūru. Tas pats ferments var katalizēt arvien vairāk substrātu pārvēršanos produktos, parādot spēju atkal un atkal katalizēt to pašu reakciju.
Fermenti ir ļoti specifiski. Konkrēts ferments saistās ar noteiktu substrātu un katalizē noteiktu reakciju. Fermenta specifiku izraisa fermenta forma. Katram fermentam ir aktīva vieta ar noteiktu formu un funkcionālām grupām specifiskai saistīšanai. Tikai konkrētais substrāts atbildīs aktīvās vietas formai un saistīsies ar to. Fermenta substrāta saistīšanās specifiku var izskaidrot ar divām hipotēzēm, kuru nosaukums ir bloķēšanas un atslēgas hipotēze un inducēta fit hipotēze. Bloķēšanas un atslēgas hipotēze norāda, ka fermenta un substrāta atbilstība ir specifiska līdzīga slēdzenei un atslēgai. Hipotēze par fit fit liecina, ka aktīvās vietas forma var mainīties, lai tā atbilstu konkrētā substrāta formai, līdzīgi cimdiem, kas piestiprina pie rokas.
Fermentatīvās reakcijas ietekmē vairāki faktori, piemēram, pH, temperatūra utt. Katram fermentam ir optimāla temperatūras un pH vērtība, lai tas darbotos efektīvi. Fermenti mijiedarbojas arī ar olbaltumvielu kofaktoriem, piemēram, protezēšanas grupām, koenzīmiem, aktivatoriem utt., Lai katalizētu bioķīmiskās reakcijas. Fermentus var iznīcināt augstā temperatūrā vai ar augstu skābumu vai sārmainību, jo tie ir olbaltumvielas.
01. attēls: Fermentu aktivitātes inducētais fit modelis.
Kas ir koenzīms?
Ķīmiskās reakcijas palīdz bez olbaltumvielu molekulas, ko sauc par kofaktoriem. Kofaktori palīdz fermentiem katalizēt ķīmiskās reakcijas. Kofaktori ir dažādi, un koenzīmi ir viens no tiem. Koenzīms ir organiska molekula, kas apvienojas ar fermentu substrāta kompleksu un palīdz reakcijas katalīzes procesam. Tās ir pazīstamas arī kā palīgmolekulas. Tie sastāv no vitamīniem vai iegūti no vitamīniem. Tāpēc diētām vajadzētu būt vitamīniem, kas nodrošina būtiskus koenzīmus bioķīmiskām reakcijām.
Koenzīmi var saistīties ar fermenta aktīvo vietu. Viņi brīvi saistās ar fermentu un veicina ķīmisko reakciju, nodrošinot reakcijai nepieciešamās funkcionālās grupas vai izmainot fermenta strukturālo konformāciju. Tāpēc substrāta saistīšana kļūst vienkārša, un reakcija virzās uz produktiem. Daži koenzīmi darbojas kā sekundārie substrāti un reakcijas beigās ķīmiski mainās, atšķirībā no fermentiem.
Koenzīmi nevar katalizēt ķīmisko reakciju bez fermenta. Tie palīdz fermentiem kļūt aktīviem un veikt savas funkcijas. Kad koenzīms saistās ar apoenzīmu, ferments kļūst par fermenta aktīvo formu, ko sauc par holoenzīmu, un sāk reakciju.
Koenzīmu piemēri ir adenozīna trifosfāts (ATP), nikotinamīda adenīna dinukleotīds (NAD), Flavīna adenīna dinukleotīds (FAD), koenzīms A, vitamīni B1, B2 un B6 utt.
02. attēls: Kofaktora saistīšanās ar apoenzīmu
Kāda ir atšķirība starp fermentu un koenzīmu?
Atšķirīgs raksts vidū pirms tabulas
Enzīms pret koenzīmu |
|
| Fermenti ir bioloģiski katalizatori, kas paātrina ķīmiskās reakcijas. | Koenzīmi ir organiskas molekulas, kas fermentiem palīdz katalizēt ķīmiskās reakcijas. |
| Molekulārais tips | |
| Visi fermenti ir olbaltumvielas. | Koenzīmi nav olbaltumvielas. |
| Izmaiņas reakciju dēļ | |
| Fermenti ķīmiskās reakcijas dēļ netiek mainīti. | Reakcijas rezultātā koenzīmi tiek ķīmiski izmainīti. |
| Konkrētība | |
| Fermenti ir specifiski. | Koenzīmi nav specifiski. |
| Izmērs | |
| Fermenti ir lielākas molekulas. | Koenzīmi ir mazākas molekulas. |
| Piemēri | |
| Amilāze, proteināze un kināze ir fermentu piemēri. | NAD, ATP, koenzīms A un FAD ir koenzīmu piemēri. |
Kopsavilkums - Enzīms pret Koenzīmu
Fermenti katalizē ķīmiskās reakcijas. Koenzīmi palīdz fermentiem katalizēt reakciju, aktivizējot fermentus un nodrošinot funkcionālās grupas. Fermenti ir olbaltumvielas, kas sastāv no aminoskābēm. Koenzīmi nav olbaltumvielas. Tos galvenokārt iegūst no vitamīniem. Šīs ir atšķirības starp fermentiem un koenzīmiem.
